RIG-I

RIG-I
RIG-I
Darstellung basierend auf PDB 2QFB

Vorhandene Strukturdaten: 2LWD, 2LWE, 2QFB, 2QFD, 2RMJ, 2YKG, 3LRN, 3LRR, 3NCU, 3OG8, 3TMI, 3ZD6, 3ZD7, 4AY2, 4BPB, 4NQK, 4ON9, 4P4H

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 925 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer; nach Virenkontakt Homomultimer
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Namen DDX58, RIG-I, RIGI, RLR-1, SGMRT2
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.6.1.-Helikase
Reaktionsart Entdrillung doppelsträngiger RNA
Vorkommen
Homologie-Familie DEAD-Helikasen
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 23586 230073
Ensembl ENSG00000107201 ENSMUSG00000040296
UniProt O95786 Q6Q899
Refseq (mRNA) NM_014314 NM_172689
Refseq (Protein) NP_055129 NP_766277
Genlocus Chr 9: 32.46 – 32.53 Mb Chr 4: 40.2 – 40.24 Mb
PubMed-Suche 23586 230073

RIG-I (kurz für englisch retinoic acid inducible gene I) ist ein zu den Helikasen gehörender intrazellulärer Rezeptor des angeborenen Immunsystems von Säugetieren und ein Restriktionsfaktor, der bei der Erkennung von mehreren RNA-Viren (unter anderem Hepatitis C, Influenza) eine zentrale Rolle spielt. Der natürliche Ligand von RIG-I wurde erst 2006 identifiziert. Erkannt werden einzel- und doppelsträngige Ribonukleinsäuren mit einem Triphosphat am 5'-Ende. Diese Triphosphat-RNA wird von viralen Polymerasen sowie der zellulären RNA-Polymerase III erzeugt.

RIG-I wird durch Interferon-α, -β, -γ und bakterielle Lipopolysaccharide aktiviert. Bei Bindung des Monomers an die Triphosphat-RNA findet eine Konformationsänderung statt und der Rezeptor multimerisiert. So wird anschließend die MAVS/IPS1-Signalkaskade ausgelöst, die zur Aktivierung von NF-κB, IRF3, IRF7 und zur Ausschüttung antiviraler Zytokine wie Interferon-β und CCR5 führt.[1]

  • A. Ablasser, F. Bauernfeind, G. Hartmann, E. Latz, K. A. Fitzgerald, V. Hornung: RIG-I-dependent sensing of poly(dA:dT) through the induction of an RNA polymerase III-transcribed RNA intermediate. In: Nature Immunology. Band 10, Nummer 10, Oktober 2009, S. 1065–1072, doi:10.1038/ni.1779, PMID 19609254, PMC 3878616 (freier Volltext).

Einzelnachweise

  1. UniProt O95786