11β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase 1

11β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase 1
Andere Namen	11β-HSD1
	Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	291 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer; single-pass Membranprotein (ER)
Bezeichner
Gen-Name	HSD11B1
Externe IDs	OMIM: 600713; UniProt P28845;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.1.1.146, Oxidoreduktase
Reaktionsart	Dehydrierung
Substrat	11beta-Hydroxysteroid + NAD+
Produkte	11-Oxosteroid + NADPH/H+
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten
	Orthologe

Die 11β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase 1 (kurz: 11β-HSD1) ist die Isoform 1 der 11β-HSD und gehört zu den Eukaryoten-Enzymen. Das Enzym katalysiert die Umwandlung von Cortison zu Cortisol^[2] und spielt eine Rolle bei der Regulation der Cortison-Aktivität. Es handelt sich um ein Membranprotein des endoplasmatischen Retikulums. Mutationen im HSD11B1-Gen sind verantwortlich für eine seltene genetische Form des Hyperandrogenismus.^[3]

Vorkommen

11β-HSD1 wird beim Menschen stark in der Leber, dem Fettgewebe und dem zentralen Nervensystem exprimiert. Außerdem wird es in der Haut des Menschen gebildet.^[4]

Inhibitoren

Eine Studie von 2014 fand, dass auch das Epigallocatechingallat des grünen Tees die enzymatische Aktivität der 11β-HSD1 hemmt. Teile der gesundheitsfördernden Eigenschaften des grünen Tees könnten sich so erklären lassen.^[5]

Katalysierte Reaktionen der 11β-HSD-Isoformen

Die Konvertierung von Cortisol in Cortison wird von der NAD⁺-abhängigen 11β-HSD2 katalysiert. Die Umwandlung von Cortison zu Cortisol katalysiert hingegen die NADPH-abhängige 11β-HSD1:^[4]

Cortisol + NAD⁺ $\leftrightharpoons$ Cortison + NADPH/H⁺

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Steroidhormon-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Oxidation of cortisol to yield cortisone. Jassal / reactome

Einzelnachweise

↑ Homologe. inParanoid
↑ Gerd Geisslinger, Sabine Menzel, Thomas Gudermann, Burkhard Hinz, Peter Ruth, Ernst Mutschler: Mutschler Arzneimittelwirkungen: Pharmakologie - Klinische Pharmakologie - Toxikologie. 11., völlig neu bearbeitete Auflage. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 2020, ISBN 978-3-8047-3663-4.
↑ UniProt P28845
↑ ^a ^b Jan Behrends, Josef Bischofberger, Rainer Deutzmann, Heimo Ehmke, Stephan Frings: 11. Hormonelle Regulation In: Duale Reihe Physiologie. 2. Auflage. Georg Thieme Verlag, 2012, ISBN 978-3-13-138412-6, S. 380.
↑ Jan Hintzpeter, Claudia Stapelfeld, Christine Loerz, Hans-Joerg Martin, Edmund Maser: Green Tea and One of Its Constituents, Epigallocatechine-3-gallate, Are Potent Inhibitors of Human 11β-hydroxysteroid Dehydrogenase Type 1. In: PLoS ONE, 9, 2014, S. e84468, doi:10.1371/journal.pone.0084468.

[1] Homologe. inParanoid

[2] Gerd Geisslinger, Sabine Menzel, Thomas Gudermann, Burkhard Hinz, Peter Ruth, Ernst Mutschler: Mutschler Arzneimittelwirkungen: Pharmakologie - Klinische Pharmakologie - Toxikologie. 11., völlig neu bearbeitete Auflage. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 2020, ISBN 978-3-8047-3663-4.

[3] UniProt P28845

[Duale_Reihe_Physiologie-4] Jan Behrends, Josef Bischofberger, Rainer Deutzmann, Heimo Ehmke, Stephan Frings: 11. Hormonelle Regulation In: Duale Reihe Physiologie. 2. Auflage. Georg Thieme Verlag, 2012, ISBN 978-3-13-138412-6, S. 380.

[DOI10.1371/journal.pone.0084468-5] Jan Hintzpeter, Claudia Stapelfeld, Christine Loerz, Hans-Joerg Martin, Edmund Maser: Green Tea and One of Its Constituents, Epigallocatechine-3-gallate, Are Potent Inhibitors of Human 11β-hydroxysteroid Dehydrogenase Type 1. In: PLoS ONE, 9, 2014, S. e84468, doi:10.1371/journal.pone.0084468.

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